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Die β-Laktamase-Inhibitoren hemmen die β-Lakamase von Staphylokokken und vielen gramnegativen Bakterien, wie z.B. E. coli (Brogden 1981). Generell hemmen sie in erster Linie β-Laktamasen, welche plasmid-odiert sind, und weniger häufig chromosomal codierte. Plasmid-codierte β-Laktamasen gehören zu den Richmond Sykes Klassen III, IV und V (oder Bush Gruppe 2), während die chromosomalcodierten zur Richmond-Sykes Klasse Ia, Ib und Id (oder Bush Gruppe 1 und 4) gehören (Neu 1978a; O'Grady 1982a; Wright 1999a; Reid 1987a; Finlay 2003a; Lorenz 1992b).
 
Generell weist Tazobactam eine hohe Aktivität gegenüber β-Laktamasen der Richmond und Sykes Typen II, III, IV und V, der Penicillinase von Staphylokokken und Breitspektrum-β-Laktamasen auf (Bryson 1994a; Cullmann 1990a). Im Bereich der Enterobacteriaceae, welche β-Laktamase der Richmond and Sykes Klasse III und IV bilden, zeigte Tazobactam einen synergistischen Effekt mit Piperacillin und anderen Penicillinen. Gegenüber Enterobacteriaciae, welche chromosomal codierte β-Laktamasen der Klasse I bilden, zeigte Tazobactam zudem eine stärkere Aktivität als Clavulansäure. Gegenüber Stämmen, welche PSE-Enzyme der Klasse V produzieren, wirkte Tazobactam mit Piperacillin synergistisch; davon ausgenommen sind PSE-2-produzierende Stämme. Zudem ist Tazobactam aktiv gegen TEM1-, TEM2-, SHV1-β-Laktamasen, welche von Enterobacteriaceae produziert werden (Mutschmann 2005a). Die Affinität gegenüber AmpC-Enzymen (Klasse I) ist moderat. Die Kombination von Piperacillin und Tazobactam weist generell ein breiteres Spektrum auf als die Kombination von Amoxicillin und Clavulansäure (Livermore 1993a; Maiti 1998a).
 
Weitere Informationen zum Thema β-Laktamasen befinden sich unter Cephalosporine.
© {{ new Date().getFullYear() }} - Institut für Veterinärpharmakologie und ‑toxikologie

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