Metabolismus

In den Enterozyten wird das freie Riboflavin durch die Riboflavin-Kinase wieder zu Riboflavin-5-phosphat (FMN) phosphoryliert. Das FMN gelangt an Albumin gebunden über das Blut in die Leber. In den Hepatozyten wird es durch die FAD-Synthetase zu Flavin-Adenin-Dinucleotid (FAD) metabolisiert (Lienhart 2013a; Fettman 2001b). Ein Drittel der Minimalmenge, welche vom Körper benötigt wird, wird so in der Leber gespeichert. Diese Speicher können bei Bedarf geleert werden. Organe mit einer hohen metabolischen Aktivität, wie Leber, Nieren, Herz und Gehirn, benötigen die höchsten Konzentrationen. Riboflavin in Form von FMN oder FAD dient als prosthetische Gruppe für Flavoproteinenzyme, welche am Elektronentransfer bei Redox-Reaktionen beteiligt sind (Chowdhury 2014a). Zu den Flavoproteinen zählen die aeroben Dehydrogenasen (Aminosäureoxidasen, Glucosidasen), die aeroben Dehydrogenasen (Lipoyl-Dehydrogenase, Succinat-Dehydrogenase) und die Oxidasen (Xanthinoxidase, NADPH-Oxidase, reduzierte [NADH]-Cytochrom-Reduktase). Ausserdem ist das Riboflavin wichtig für den Kohlenhydrat-, Aminosäuren- und Fettmetabolismus, da es eine bedeutende Rolle bei der oxidativen Phosphorylierung und der mitochondrialen Atmungskette hat (Fettman 2001b).
 

Verteilung

Es gibt keine Anzeichen für signifikante Riboflavinspeicher im Körper (Bender 2003a). Viele Gewebetypen enthalten nur sehr wenig freies Riboflavin. Mehr als 80% ist als FAD an Enzyme gebunden. Eine Ausnahme bilden die Nieren: Im Nierengewebe ist 30% des Riboflavingehaltes als Riboflavinphosphat vorhanden (Bender 2003a).
 
Das Riboflavin-Carrier-Protein (RCP) welches durch Östrogene induziert wird, ist im Plasma zu finden. Es handelt sich um ein spezifisch riboflavinbindendes Protein, welches essentiell für die fötale Riboflavinaufnahme ist. Eine erniedrigte Riboflavinaufnahme des Fötus führt zu dessen Tod, ohne einen Effekt auf den Riboflavinmetabolismus der Mutter zu haben. Das selbe Protein wird ebenfalls in den Hoden synthetisiert und ist auf der Akrosomenoberfläche der Spermien zu finden (Miyata 2011a; Krishnamurthy 1984a; Adiga 1997a).
 

Wirkspiegel

Physiologische Konzentration im Blut

Rind:

15 - 22 μg/100 ml (Stöber 1994d)

 

Gewebe und Plasmakonzentrationen  und  prozentueller  Anteil  der  Vitaminderivate  bei der  Ratte  (Bender 2003a)
		Riboflavin	Riboflavin P	FAD
Plasma	0,064 μmol/kg	65%	7%	28%
Leber	58,0 μmol/kg	3%	23%	74%
Niere	63,2 μmol/kg	4%	41%	55%
Muskel	4,1 μmol/kg	3%	12%	85%

 

Elimination

Riboflavin wird hauptsächlich unmetabolisiert über den Harn ausgeschieden. Die renale Exkretion beim Menschen beinhaltet eine glomeruläre Filtration, eine tubuläre Sekretion und die tubuläre Reabsorption. Nur ein kleiner Teil wird über die Fäzes ausgeschieden (Merrill AH Jr 1981a; Horwitt 1949a). Riboflavin und Riboflavinphosphat, welche nicht an Proteine gebunden sind, werden glomerulär filtriert. Riboflavinphosphat wird danach in der Blase dephosphoryliert, danach werden freies Riboflavinphosphat und FAD schnell zu Riboflavin hydrolysiert; wenn nicht, diffundieren diese Stoffe aus den Zellen und werden ausgeschieden.
 
Die renale tubuläre Reabsorption des Riboflavins ist bei normalen Plasmaspiegeln gesättigt; zugleich gibt es eine tubuläre Sekretion des Vitamins, somit kann die Clearance 2 - 3-mal grösser als die glomeruläre Filtrationsrate sein. Auch das Lebercytochrom P₄₅₀ ist an der Elimination des Vitamins beteiligt; es produziert 7- und 8-Hydromethylriboflavin, welches mit dem Urin ausgeschieden wird (Bender 2003a).
 
Beim Menschen existiert bei einer Aufnahme von über 2,5 mg/Mensch/Tag eine lineare Korrelation zwischen der Aufnahme und der Exkretion. Die Linearität besteht aber nur bei Individuen, welche die Stickstoffbalance aufrechterhalten können. Bei Personen mit negativer Stickstoffbalance wird aufgrund des Katabolismus der Gewebe-Flavoproteine, mehr Riboflavin mit dem Urin ausgeschieden (Bender 2003a).
 

Proteinbindung

Bei Ratten ist etwa 7% des mit der Nahrung aufgenommenen Riboflavins kovalent an Proteine gebunden. Es ist dann als Riboflavin-8-α-histidin oder Riboflavin-8-α-cystein vorzufinden. Die Riboflavin-Aminosäuren-Komplexe sind nicht biologisch aktiv (Chia 1978a; Bender 2003a). Im Plasma ist das Riboflavin mehrheitlich an Proteine gebunden. Freies Riboflavin bindet sowohl an Albumin wie auch an α und β-Globuline (Bender 2003a).