Verteilung

Organe mit einer hohen metabolischen Aktivität, wie Leber, Nieren, Herz und Gehirn, besitzen die höchsten Niacinkonzentrationen im Körper. Dennoch wird zu wenig für Zeiten des Mangels gespeichert (Fettman 2001b).
 

Niacingehalt (Stöber 1994d)

Rind:	600 - 1700 μg/100 ml Blut
	10 - 25 mg/100 g Leber
	80 - 100 μg/100 ml Milch
	80 - 100 μg/100 ml Kolostrum

 

Metabolismus

Nach der Aufnahme in die Enterozyten wird die Nicotinsäure wieder zu Nicotinamid metabolisiert. Dieses geht in das Blut über und wird in das Gewebe transportiert um dort wieder für die Synthese von NAD genutzt zu werden (Lan 1968a). Niacin kann in der Leber aus Tryptophan metabolisiert werden (Terakata 2013a). Die Konversion von Tryptophan zu Nicotinamid verläuft über den Tryptophan-Nicotinamid-Syntheseweg. Dieser besteht aus zwei Teilen: der erste Syntheseschritt beinhaltet die Konversion von Tryptophan zu α-Amino-β-Carboxymuconat-ε-Semialdehyd (ACMS), beim zweiten Syntheseschritt erfolgt die Konversion von ACMS zu Nicotinamid (Fukuwatari 2013a). In allen Geweben werden NAD und NADP aus Nicotinsäure und Nicotinamid synthetisiert. Die Gewebekonzentrationen des NAD werden durch die extrazellulären Nicotinamid-Konzentrationen reguliert, welche ihrerseits durch die Metabolisierung in der Leber sowie hormonell beeinflusst werden. Die Hydrolyse von hepatischem NAD ermöglicht die Ausschüttung von Nicotinamid für den Transport in Gewebe, welches kein NAD und NADP aus Tryptophan synthetisieren kann. In der Leber wird ein Teil des überschüssigen Nicotinamids zu Speicher-NAD, welches nicht an Enzyme gebunden ist (National Academy Press 1998a).
 

Mensch

Für die Synthese von 1 mg Niacin benötigt der Mensch ca. 60 mg Tryptophan (Fettman 2001b).
 

Ratte

Die Ratte benötigt 30 mg Trypthophan für die Synthese von 1 mg Niacin. Die Konversionseffizienz variiert je nach Futter und ist von anderen metabolischen Faktoren abhängig (Fettman 2001b; National Academy Press 1998a; Fukuwatari 2013a).
 

Geflügel

Das Geflügel ist ineffizient in der Synthese des Niacins aus Tryptophan (Fettman 2001b).
 

Katzen

Katzen sind überhaupt nicht in der Lage, Tryptophan zu Niacin zu metabolisieren. Für diese ist das Niacin somit ein essentieller Nahrungsbestandteil (Fettman 2001b).
 

Synthese von NAD mit Nicotinsäure

Die Biosynthese von NAD mittels Nicotinsäure wird durch den sogenannten Preiss-Handler-Weg beschrieben (Preiss 1958a). Die Nicotinsäure-Phosphoribosyltransferase (NaPRTase) ist ein ATP-abhängiges Enzym, welches in der Lage ist, Nicotinsäuremononukleotide (NaMN) und Pyrophosphat (PP) aus Nicotinsäure und Phosphoribosylpyrophosphat (PRPP) zu synthetisieren. NaMN wird durch eine Nicotinsäuremononukleotid-Adenylyltranseferase (NaMNAT) zu Desamido-NAD (NaAD) konvertiert. Dieses wird durch die NAD-Synthase zu NAD konvertiert (Magni 2004a; Preiss 1958a).
 

Elimination

Überschüssiges Niacin wird in der Leber zu N-Methylnicotinamid methyliert, welches zusammen mit seinen Oxidationsprodukten (2- und 4-Pyridon) via Urin ausgeschieden wird (Mrochek 1976a).
 

Plasmahalbwertszeit

Mensch:

20 - 60 min (NLM 2003a)

 

Bioverfügbarkeit

Beim Menschen werden 60 - 76% der oral verabreichten Dosis absorbiert (McEvoy 2007a). Niacin in freier Form hat eine sehr hohe Bioverfügbarkeit. Niacin kommt in Cerealien hauptsächlich in gebundener Form vor, nur 30% des darin enthaltenen Niacins ist für den Körper verfügbar. Eine Behandlung der Nahrungsmittel mit Alkalilaugen erhöht die Bioverfügbarkeit des Niacins für den Körper. Als zusätzliche Quelle dient auch das Niacin im NAD/NADP, welches im Futter vorhanden ist (Carter 1982a; Carpenter 1985a; National Academy Press 1998a).